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Aulas on-line em vídeo de biologia molecular e celular?

Aulas on-line em vídeo de biologia molecular e celular?


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Estou procurando vídeo-aulas para orientar minha leitura em introdução à biologia molecular e celular. Já fiz introdução bio e estudo teoria da evolução, mas meu conhecimento em nível de molécula e célula é fraco.

Estou achando impossível saber onde procurar em um grande livro como Alberts, ou ler Lodish sem um guia, então eu realmente preciso de palestras para me ajudar. Tentei as atribuições OCW do MIT e alguns outros sites semelhantes, mas não consigo encontrar um curso que inclua palestras. Alguém sabe de algum? Idealmente, eles seguiriam Watson et al. para molecular e Lodish para celular, mas também posso encontrar outros livros didáticos.


OCW do MIT é fraco quando se trata de vídeos de biologia.

UC Berkeley tem um bom conteúdo de vídeo para biologia molecular e celular.

  • Veja, por exemplo, esta lista de reprodução: http://www.youtube.com/playlist?list=59C08AE05E752758

  • E explore o site principal de vídeo-aulas da UC Berkeley aqui: http://webcast.berkeley.edu/

UCSD, se bem me lembro, teve algumas boas palestras de ciências da vida disponíveis online para o público, também. Possivelmente também UCLA.

O iTunes U é seu amigo aqui. Infelizmente, para realmente tirar vantagem disso, você necessidade para baixar o iTunes - mas vale a pena. A última vez que olhei, havia mais coisas lá do que eu poderia assistir, e isso foi há 4 anos.


O MIT OpenCourseWare fornece um material muito interessante, e não apenas sobre biologia.

Você pode estar interessado em ver as vídeo-aulas de alguns dos cursos introdutórios de biologia, como este, este ou este outro.

Há, porém, muito mais, confira o índice do material disponível para a biologia.


Estes são alguns dos meus recursos favoritos de aprendizagem de biologia:

iBioSeminars

Terra Acadêmica - Biologia

Outros incluem: Khan Academy - Biologia, coleções de vídeos HHMI BioInteractive, recursos educacionais da Wellcome Trust.


Esta não é precisamente biologia molecular e celular, mas sim biologia de sistemas. Isso pode ajudá-lo como uma espécie de introdução, no entanto:

Aula 1 de biologia de sistemas

Além disso, se você for realmente novo no assunto, provavelmente poderá usar "Biologia Molecular e Celular para Leigos".


Embora não seja exclusivamente de biologia celular e molecular, também gostaria de adicionar o Journal of Visualized Experiments. É como o Youtube para experimentos. :)


O Journal of Visualized Experiments (jove.com) é excelente, mas baseado em protocolos experimentais.

O ItunesU também possui ótimos recursos. Fique longe do youtube - muitas pessoas lá não sabem do que estão falando.


Eu recomendo dois canais no YouTube.

  • Biologia de Shomu. Provavelmente o canal com a cobertura mais extensa de biologia, mas o cara que o explica tem um sotaque muito forte que às vezes é difícil de acompanhar.
  • Palestras AK. Seu foco principal é o metabolismo e a fisiologia. Eu pessoalmente acho isso fácil de entender.

Aula 2: Bioquímica 1

Baixe o vídeo do iTunes U ou do Internet Archive.

Assuntos abordados: Bioquímica 1

Instrutores: Prof. Robert A. Weinberg

Aula 10: Biolo molecular.

Aula 11: Biolo Molecular.

Aula 12: Biolo Molecular.

Aula 13: Regulação do Gene

Aula 14: Localização de Proteínas.

Aula 15: DNA recombinante 1

Aula 16: DNA recombinante 2

Aula 17: DNA recombinante 3

Aula 18: DNA recombinante 4

Aula 19: Ciclo / Sinal Celular.

Aula 26: Sistema Nervoso 1

Aula 27: Sistema Nervoso 2

Aula 28: Sistema Nervoso 3

Aula 29: Células-tronco / Clon.

Aula 30: Células-tronco / Clon.

Aula 31: Molecular Medic.

Aula 32: Evolu Molecular.

Aula 33: Molecular Medic.

Aula 34: Polimorfo Humano.

Aula 35: Polimorfo Humano.

OK. Então, hoje vamos gastar um pouco de tempo em alguma química elementar apenas para desenvolver nossa linguagem que usamos uns com os outros. E então, quando eu digo ligação de hidrogênio, você não olha fixamente para mim e coça a cabeça. Muitos de vocês já tiveram isso.

Para muitos de vocês, esta é uma revisão, mas é uma revisão útil.

Acreditamos aqui no MIT em ensinar coisas duas ou três vezes com frequência, o mesmo assunto, mas em níveis crescentes de sofisticação.

Então, eu faço isso sem desculpas. Nossa primeira questão aqui é como os átomos e as moléculas se mantêm juntos? E a maneira mais familiar pela qual átomos e moléculas são mantidos juntos são, obviamente, as ligações covalentes. E as ligações covalentes têm uma energia de aproximadamente 80 quilocalorias por mol. E essa é uma energia bastante forte para manter juntos dois átomos porque a energia, a energia térmica, que é a energia, digamos, da temperatura corporal é de cerca de 0,6 quilocalorias por mol. E, portanto, se você tivesse um vínculo, se houvesse algo segurando as coisas juntas que estivesse neste intervalo ou duas, três ou quatro vezes maior do que a simples energia térmica em temperatura ambiente ou corporal seria suficiente para quebrar tal ligação. Mas, na verdade, essa energia, a energia de uma ligação covalente, é tão maior que é altamente improvável que a energia térmica quebre uma ligação covalente preexistente. E eu estava lendo ontem sobre como as pessoas estavam analisando o DNA mitocondrial de alguns ossos de Neandertal que foram desenterrados. O último Neandertal viveu há cerca de 30.000 anos, nossos primos recentemente falecidos.

E eles estavam analisando as sequências de DNA. E eles tiraram dessas análises trechos de DNA que tinham 200, 300 nucleotídeos de comprimento.

E isso é realmente um testemunho impressionante do fato de que, em condições muito difíceis, no entanto, moléculas biológicas complexas são capazes de sobreviver por períodos de tempo surpreendentes, na verdade, aquelas que são mantidas juntas por ligações covalentes como essa.

Claro, você se lembra do filme Jurassic Park, onde eles usaram a reação PCR para ressuscitar o DNA dos dinossauros. Isso é um pouco fantasioso desde que os dinossauros nos deixaram, eu acho, cerca de 150 milhões de anos atrás, algo assim. Há uma grande diferença, obviamente, entre 300.000 e 150 milhões de anos atrás.

Agora, o fato é que se você olhar para a maneira como as moléculas estão realmente conectadas, por exemplo, vamos olhar para uma molécula de água aqui.

Idealmente, não deveria haver carga sobre esta molécula.

E, de fato, não há cobrança líquida. Mas a verdade da questão é, se alguém quiser ser franco, que as moléculas de oxigênio, e sempre estamos aqui, as moléculas de oxigênio têm uma afinidade maior com os elétrons do que os átomos de hidrogênio, ou seja, são eletronegativos.

E, portanto, o que isso significa é que os enxames de elétrons que mantêm tudo isso junto nos orbitais são atraídos mais próximos aos átomos de oxigênio e hidrogênio, ou seja, os prótons estão relativamente dispostos a ceder seus elétrons. E o que isso significa é que há uma distribuição desigual. E, como consequência, há uma fração de carga negativa aqui nesta extremidade da molécula e há frações de cargas positivas aqui porque não é como se eles tivessem desistido totalmente dos elétrons, mas os elétrons são deslocados mais em nesta direção. E essa molécula é, portanto, chamada de molécula polar em virtude do fato de que aqui ela tem um pólo positivo e aqui tem um pólo negativo. Existem outros pares de moléculas que são igualmente eletronegativas.

Por exemplo, aqui, se temos um carbono e um hidrogênio, esses dois átomos são praticamente iguais em termos de sua capacidade de puxar elétrons para longe, um do outro. E, como consequência, não há deslocamento de carga.

E tenha em mente que este delta que mostro aqui é apenas uma fração de uma carga eletrônica. Não é toda a carga eletrônica transferida. Mas isso tem consequências importantes para toda a bioquímica que vamos abordar hoje e na segunda-feira. Importante porque as moléculas polares, como a água, são capazes de dissolver certos compostos.

E as moléculas não polares, que possuem grandes arranjos desses tipos de ligações ou ligações carbono-carbono, são relativamente insolúveis em água e isso tem consequências importantes para a organização das membranas biológicas. Podemos ter uma ligação carbonila aqui, que é um C indo para um O por meio de uma ligação dupla. E aqui temos, mais uma vez, uma situação em que o oxigênio é muito mais ávido em termos de sua disposição e interesse em puxar elétrons em sua direção.

E, portanto, o carbono cede um pouco da nuvem de elétrons e fica levemente eletropositivo.

Considerando que, o átomo de oxigênio se torna ligeiramente eletronegativo.

Agora, o fato é que também existem outras ligações que são não covalentes e são muito menos energéticas. Por exemplo, vamos falar um pouco sobre uma ligação de hidrogênio.

E talvez seja mais fácil demonstrar uma ligação de hidrogênio observando a estrutura de duas moléculas de água vizinhas em uma solução de água de todas as coisas. E, o fato da questão é, digamos que desenhemos uma molécula de água aqui e uma molécula de água aqui. O que vai acontecer é que esse átomo de oxigênio aqui, em virtude de sua eletronegatividade, terá uma certa afinidade para puxar esse átomo de hidrogênio em sua direção. E, de fato, o que realmente acontece na vida real, seja o que for no nível molecular, é que este átomo de hidrogênio pode realmente estar saltando para frente e para trás entre esses dois oxigênios. Pode ser rapidamente um intercâmbio entre eles. Esse intercâmbio causa uma forte associação entre duas moléculas de água vizinhas. E, de fato, representa a razão pela qual a água não vaporiza à temperatura ambiente porque as moléculas de água têm uma forte afinidade ou avidez umas pelas outras.

E, portanto, apenas para tirar algumas ilustrações do livro, é assim que está ilustrado no livro.

Provavelmente bom ter uma tela fechada. E aqui você pode ver a maneira como as moléculas de água estão realmente organizadas na água. Esta é a ilustração inferior aqui. Apenas para indicar a você que os átomos de hidrogênio não são realmente a posse, a propriedade de uma molécula de água. Eles estão constantemente sendo trocados de um lado para outro. E essa troca de ida e volta, esse compartilhamento de um átomo de hidrogênio é o que permite que uma ligação de hidrogênio de cerca de 5 quilocalorias de energia por mol para manter as coisas juntas.

5 quilocalorias não é muito. É apenas uma ordem de magnitude acima de 0,6, em vez de duas ordens de magnitude.

E, portanto, se alguém elevar a temperatura ao nível de ebulição, se a temperatura for alta o suficiente, a energia térmica será alta o suficiente para destruir esses tipos de associações.

Agora, se voltássemos aqui para olhar este átomo de carbonila, encontraríamos o seguinte tipo de situação. Aqui temos esse compartilhamento desigual de ligações eletropositivas e eletronegativas.

Vamos colocar um grupo ácido como este. Este é um ácido carboxílico bem aqui. Aqui vemos uma ligação de carbono a uma hidroxila por meio deste átomo de oxigênio. Aqui, mais uma vez, temos um átomo eletronegativo. E, de fato, se falamos de um ácido ionizado, normalmente, na ausência de ionização, haveria uma carga líquida zero bem aqui. Mas em pH neutro pode muito bem ser o caso que a associação, por várias razões, entre esse oxigênio e esse hidrogênio permitirá que o hidrogênio, ou melhor, o próton, o núcleo do átomo de hidrogênio, simplesmente se distancie.

E, portanto, podemos imaginar que poderia haver uma carga negativa líquida aqui. Um todo, isso tem um elétron completo, carga eletronegativa aqui, carga de um elétron, e esse próton terá ionizado, terá deixado o grupo carboxílico em que se originou, e agora temos um grupo ácido ionizado. Antes ou mesmo depois dessa ionização, há uma forte afinidade do grupo carboxila com a água ao seu redor, pois vamos ver o que acontecia antes de ocorrer a ionização. Este carbono aqui é forte e eletronegativo. E, portanto, participará da ligação de hidrogênio ao solvente de água aqui, i.

., este próton será compartilhado um pouco entre o oxigênio da molécula de água e o oxigênio aqui. Da mesma forma, aqui esse oxigênio será ligeiramente eletronegativo pelos motivos que acabei de descrever.

E aqui, mais uma vez, pode haver alguma ligação de hidrogênio fraca acontecendo.

Embora não seja tão eficaz quanto aqui, onde temos uma ligação dupla, onde temos muita concentração de uma nuvem de elétrons puxada em direção ao átomo de oxigênio. E isso começa a nos dar pistas sobre por que certas moléculas são solúveis em água e outras são insolúveis.

Por exemplo, se olharmos para os compostos alifáticos.

Vejamos um composto estruturado assim.

Eu acho que a maioria das pessoas chamaria isso de pentano. E podemos chamá-lo assim também. E isso não tem eletronegatividade ou positividade em virtude das afinidades iguais desses dois tipos de átomos, que é o hidrogênio e os carbonos para os elétrons. E, como consequência, isso não será capaz de formar nenhuma ligação de hidrogênio com um solvente ao seu redor se o solvente for água.

Portanto, não há uma boa ligação aqui. E isso vai, de fato, também se colocarmos isso em uma solução de água, isso fará com que todas as moléculas de água se alinhem de uma certa forma, quase um quase cristal em torno da molécula alifática. Eles serão ordenados em uma determinada camada ao redor da molécula alifática sem serem capazes de formar quaisquer ligações de hidrogênio fortes com eles. E essa ordenação representa uma perda de caos, uma perda de entropia. A entropia é o caos. É desordem.

É o que acontece, digamos, às 10:55, quando todos nós saímos da sala, de repente a ordem se torna caótica. E aqui, antes que esse alinhamento ocorresse, as moléculas de água estavam caoticamente dispostas em todo o solvente. Depois que esse alinhamento ocorreu, houve uma perda de entropia, houve uma perda de caos.

E a termodinâmica nos diz que geralmente a ordem das moléculas é desfavorecida. Conseqüentemente, agora temos duas razões pelas quais essa molécula não gosta de estar no meio da água.

Em primeiro lugar, ele é incapaz de formar ligações de hidrogênio com o solvente.

E em segundo lugar, há uma diminuição da entropia, no caos que ocorre quando essa molécula se confronta diretamente com a água.

E por esses dois motivos, essa molécula não gosta de estar na água. A molécula alifática, como se chamaria em química orgânica, não gosta de estar na água. E uma aversão à água costuma ser chamada de hidrofobicidade, ou costumamos chamá-la de hidro, pode muito bem soletrar bem, hidrofóbica, ou seja, realmente odeia estar na água.

Na verdade, classe, há um segundo significado para hidrofobia, ou hidrofóbico tem um segundo significado.

A cada cinco anos, eu pergunto a uma classe para ver quem sabe qual é o segundo significado de hidrofobia. Isso é realmente obscuro. Desculpa?

Raiva, certo. Os TAs não têm permissão para responder a isso.

Se alguém tem raiva, em um estágio da raiva, quase próximo ao estágio terminal, o indivíduo torna-se hidrofóbico porque não gosta de beber água, por razões que pelo menos para mim são obscuras. Agora, ao contrário, as moléculas que têm um grupo carboxila seriam chamadas de hidrofílicas.

E, como veremos nesta aula e na próxima, essas tendências hidrofóbicas e hidrofílicas tendem a ter grandes efeitos no comportamento geral das moléculas. Vamos, por exemplo, imaginar uma situação em que temos uma longa cauda alifática como esta. Na verdade, essas caudas podem continuar em certos compostos alifáticos. Eles podem durar 20 ou até 30 carbonos. E no final disso, vamos colocar arbitrariamente um grupo carboxila. E digamos que o ionizamos.

Então aqui está um grupo ácido que é ionizado. Ele derramou seu próton.

Na verdade, adquiriu uma carga negativa. E agora temos algo, esta molécula é um pouco esquizóide. Porque em uma ponta ela adora estar na água, na outra ponta odeia estar na água.

E isso tem fortes influências. Às vezes é chamado de anfipático, mas não precisamos nos preocupar com essa palavra. E, portanto, essa cabeça de carboxila adora enfiar a cabeça, mergulhar a cabeça na água. E essas coisas, a porção alifática odeia estar na água. Agora, como consequência desses sentimentos um tanto conflitantes que essas moléculas têm sobre a água, podemos nos perguntar o que acontece quando colocamos essas moléculas de fato na água? E o que vemos aqui é o seguinte. Que se formos construir, por exemplo, uma molécula do tipo que tem aqui, neste caso estamos falando de uma molécula que tem duas caudas hidrofóbicas. Entraremos em sua estrutura detalhada em breve, mas imagine por um momento duas longas caudas hidrofóbicas aqui terminadas com uma cabeça hidrofílica.

E em tais situações, se colocarmos milhares ou milhões dessas moléculas em uma solução de água, o que veremos é, nenhum ponteiro? Tudo bem. Pointer?

Tudo bem. O que veremos então é que os grupos de cabeças hidrofílicas, que estão aqui representados em vermelho, vão apontar seu caminho para fora, eles vão querer enfiar suas cabeças na água.

E, inversamente, as caudas hidrofóbicas que fogem da água irão realmente se associar uma à outra. E então você tem uma estrutura que é chamada, neste caso, de a micela onde você forma esta pequena esfera globular onde as caudas de lipídios estão enfiadas dentro.

E, portanto, estão realmente sendo protegidos de qualquer exposição direta à água. Essa estrutura aqui embaixo, a bicamada lipídica, é na verdade, como discutiremos em maiores detalhes em breve, a topologia geral da forma como a maioria das membranas biológicas são organizadas.

Na verdade, praticamente todos eles. Por que é que? Porque as membranas biológicas separam dois espaços hidrofílicos ou dois espaços aquosos.

Obrigado, senhor. Você é um cavalheiro. Portanto, aqui está um espaço aquoso e aqui está um espaço aquoso. E, como podemos ver, as cabeças hidrofílicas estão imersas ou enfiando suas cabeças no espaço hidrofílico.

Isso é chamado de bicamada lipídica. E, obviamente, é altamente eficaz separadamente para esses dois compartimentos aquosos.

Nas células eucarióticas, como mencionei na última vez, há um enorme prêmio colocado na separação e segregação de diferentes compartimentos aquosos, o que é invariavelmente alcançado por meio do dispositivo de construção dessas bicamadas lipídicas. Aqui está uma vesícula. Uma vesícula é mais complicada do que uma micela. Porque se você olhar para a membrana que reveste a vesícula, verá que na verdade é uma bicamada lipídica, mas que no espaço tridimensional é na verdade uma esfera. E no caso dessa vesícula, podemos bem imaginar que no interior da vesícula a água é mantida, pode ser armazenada, e do lado de fora da vesícula a água pode ser armazenada.

E muitas das membranas que vemos dentro dos próprios citoplasmas são, na verdade, construídas com esse tipo de desenho.

Então, quando desenhamos, por exemplo, neste caso o aparelho de Golgi, que mencionei a vocês de passagem da última vez que nos encontramos, cada uma dessas membranas aqui, é obviamente desenhada como uma linha dupla, mas sempre que você vir uma membrana indicada, está implícito nesse desenho o fato de que cada uma dessas membranas é, na verdade, uma bicamada. Nunca existem monocamadas de lipídios nas células vivas. Cada uma dessas vesículas que você vê aqui é na verdade uma bicamada lipídica com um interior aquoso e, mais uma vez, aquoso por fora. Novamente, grande parte da estabilidade termodinâmica que permite que essas vesículas permaneçam intactas em vez de apenas se difundirem é criada por essas forças hidrofílicas e hidrofóbicas que unem essas moléculas ou as separarão.

Agora, na verdade, existem ainda outros tipos de forças que governam a afinidade das moléculas umas com as outras. Por exemplo, vamos imaginar uma situação em que temos um grupo de ácido ionizado do tipo de que falamos antes. Agora, a propósito, aqui, digamos que eu desenhe a carga negativa em um desses dois oxigênios, se você pode ver isso. Mas a verdade é que os elétrons estão fervilhando para frente e para trás, e assim a carga negativa é compartilhada igualmente, a carga negativa de um elétron é compartilhada igualmente entre esses dois átomos de oxigênio. E esta é obviamente uma área de grande eletronegatividade. Independentemente disso, vamos imaginar aqui em cima que temos um grupo básico, digamos um grupo amina aqui. E, o fato da questão é, grupos amina, grupos NH2, isso é o que uma amina é, aqui está um grupo amina. Este é um grupo carboxílico.

E o grupo amina, muito usado em bioquímica, na verdade tem uma afinidade. Ele tem um conjunto desemparelhado de elétrons no nitrogênio e, por isso, gosta de atrair prótons para ele, o que o torna, faz com que seja chamado de básico.

E essa atração, a eliminação de prótons, talvez da água, obviamente dará a todo esse grupo aqui uma carga líquida positiva, uma carga igual à carga de um próton. Aqui, mais uma vez, podemos imaginar que isso é hidrofílico porque este grupo de carga pode mais uma vez também se associar intimamente com o solvente aquoso.

Agora, independente de quaisquer outras forças que possam existir aqui, de fato, pode-se imaginar situações em que há um compartilhamento de um próton.

E, portanto, uma ligação de hidrogênio se formou entre os dois. Independente disso é a interação eletrostática simples desses dois grupos. Essa é a atração mútua de grupos positivos e negativos, um para o outro. E as interações eletrostáticas, você não pode quantificar exatamente quantas quilocalorias um mol existe porque o valor energético na interação eletrostática é igual a um sobre r ao quadrado, onde r é a distância entre esses dois grupos carregados. E, obviamente, quanto mais distante você fica, mais fraca é a atração um pelo outro. Existem também as chamadas interações de van der Walls. São de grande interesse para uma comunidade muito pequena de bioquímicos.

Você provavelmente nunca ouvirá, talvez nunca mais ouça esse termo em sua vida. E as interações de van der Waals vêm do fato de que se tivéssemos, por exemplo, duas moléculas aqui que não são normalmente carregadas de forma alguma, vamos apenas falar sobre duas cadeias alifáticas novamente. E não vou colocar todos os prótons e tudo mais, mas imagine uma situação como essa. O que vai acontecer é que por causa das flutuações dos elétrons, porque os elétrons estão nadando por aqui o tempo todo, movendo-se de uma área para outra, eles nunca estão igualmente distribuídos homogeneamente por um longo período de tempo, haverá um breve exemplo em tempo, microssegundos ou mesmo nanossegundos quando acontece que há mais elétrons aqui do que aqui.

Por acaso. E esta área de distribuição desigual de elétrons irá, por sua vez, induzir o tipo oposto de deslocamento de elétrons em uma molécula vizinha aqui embaixo.

Obviamente, dependendo da distância entre eles.

Mas o negativo aqui vai repelir elétrons aqui.

O positivo aqui atrairá elétrons aqui.

E assim você terá esses dois arranjos quase polares aqui e aqui, muito efêmeros, que duram por um período transitório muito curto. Mas, no entanto, o suficiente para dar uma interação muito fraca entre essas duas moléculas, que pode persistir apenas por um microssegundo e, em seguida, ser dissipada porque as cargas então redistribuídas mais uma vez.

E, como consequência disso, temos interações muito fracas que, no grande esquema das coisas, desempenham apenas um papel muito menor na energia geral que mantém as moléculas unidas. Agora, com esse pano de fundo em mente, vamos começar a elaborá-lo, sobre como podemos fazer moléculas que tenham propriedades interessantes que as habilitem, entre outras coisas, a participar da construção de bicamadas lipídicas, que serão o primeiro objeto de nosso atenções hoje em termos de bioquímica real.

Então aqui está um ácido graxo. Nós vemos isso aqui. Eu, na verdade, já desenhei para vocês a estrutura de um ácido graxo aqui uma vez antes. E o que podemos ver é através de uma ligação conhecida como esterificação, podemos criar essa molécula. Então, o que quero dizer com esterificação? Bem, neste caso, estamos falando sobre uma situação aqui onde temos um átomo de carbono aqui como este com um grupo hidroxila. Você vê isso aqui. E o que estamos fazendo é desidratando isso, retirando uma molécula líquida de água. E cada vez que fazemos isso, em três ocasiões distintas, o que acabamos fazendo é criar, em vez disso é criar uma ligação covalente entre os dois.

E o produto final da desidratação disso, retirando uma molécula líquida de água, é que acabamos com uma estrutura parecida com esta.

E você vê isso acontecendo em pelo menos três ocasiões diferentes, aqui, aqui e aqui. Bem, na verdade, eu deveria colocar um carbono aqui.

Portanto, aqui temos três esterificações.

O grupo hidroxila em cada caso está reagindo com um grupo carboxila aqui puxando uma água, e cada caso criando o que é chamado de triacilglicerídeo ou triglicerídeo. Triglicerídeo se refere ao fato de que começamos aqui com um glicerol e agora o esterificamos.

Agora, de fato, existem duas direções aqui neste tipo de reação. Esterificação é o tipo de ligação que acabamos de mostrar aqui. E a verdade é que um grande número de ligações bioquímicas são feitas por reações de esterificação e revertidas por reações que são chamadas simplesmente de hidrólise.

E, neste caso, estamos nos referindo ao fato de que se alguém reintroduzisse uma molécula de água em cada uma dessas três ligações, uma, duas e três, quebraríamos a ligação e fazeríamos com que toda a estrutura revertesse para os dois precursores que existiam ou pré-existiam antes dessas três reações de esterificação.

E você verá repetidamente, nas próximas semanas, que as reações de esterificação são importantes para a construção de diferentes tipos de moléculas. Agora, o fato da questão é que podemos fazer outros tipos de modificações em um glicerol como este.

Aqui o que fizemos, em vez de adicionar um terceiro ácido graxo, observe o que foi feito aqui. Aqui, por meio de uma esterificação, vamos examinar este aqui, em vez de adicionar um terceiro ácido graxo, salvamos, reservamos um dos três grupos do glicerol.

Aqui está o que vimos antes. Nós salvamos um dos três grupos de glicerol e colocamos em vez deste grupo fosfato altamente hidrofílico, mais uma vez por meio de uma reação de desidratação, uma reação de esterificação. E agora o que fizemos foi agravar a situação porque, na ausência desse fosfato, haveria uma hidroxila que é levemente hidrofílica. Mas agora veja como isso é fortemente carregado. Aqui estão duas cargas negativas, um elétron cada. E isso já é um pouco eletronegativo.

Portanto, aqui temos uma entidade hidrofílica extremamente potente.

E aqui o grau de esquizofrenia entre uma extremidade da molécula e a outra é muito exagerado. Aqui, na verdade, isso é extremamente hidrofílico.

E, por isso, gosta mesmo de enfiar a cabeça dentro d'água. E quando falamos sobre isso, desenhamos as imagens de diferentes tipos de membranas, como esta que mostrei antes das duas caudas. Aqui você viu as duas caudas que desenhei antes naquele diagrama.

Aqui está o que podemos imaginar que eles realmente se parecem em termos moleculares mais reais. E as cabeças hidrofílicas grudando na água, isso é apenas uma repetição do que vimos antes, tornam-se ainda mais hidrofílicas se olharmos para uma molécula como esta.

Vamos dar uma olhada nisso aqui. Aqui está uma cauda hidrofóbica muito longa.

Aqui estão os dois gliceróis mais uma vez. Aqui está o fosfato.

E tenha em mente que o fosfato obviamente tem esses oxigênios extras.

O fosfato pode reagir com mais de um parceiro, o glicerol aqui embaixo. Neste caso, adicionamos este grupo aqui. E esse grupo aqui em cima é, mais uma vez, isso passa a ser uma serina que é um aminoácido, isso também passa a ser bastante hidrofílico. Aqui está nosso velho amigo, o grupo amino básico. Aqui está o grupo carboxila. Isso é um pouco hidrofóbico, CH2. E então temos mais uma vez a cabeça hidrofílica aqui.

E, portanto, imaginamos, se olharmos para o que é chamado de modelo de preenchimento de espaço, e um modelo de preenchimento de espaço realmente se destina a nos mostrar o que se imagina se tivéssemos essa visão, que não temos, quanto espaço cada um desses átomos realmente ocuparia se alguém fosse capaz de vê-los.

E aqui vemos este modelo de preenchimento de espaço. Esta molécula de lipídio aqui está ligeiramente dobrada com sua cabeça hidrofílica enfiada no espaço da água. E então aqui está a aparência de muitas membranas biológicas em termos de como são construídas.

Agora, o fato da questão é que isso também dá à célula a capacidade de segregar conteúdos em um ou outro lado de qualquer bicamada lipídica que ela tenha construído. E aqui podemos ver sobre a semipermeabilidade, como essas membranas são permeáveis ​​a diferentes tipos de moléculas. A permeabilidade refere-se obviamente à capacidade desta membrana de obstruir ou permitir a migração de moléculas de um lado para o outro.

Íons, e esses íons que vemos aqui são obviamente altamente hidrofílicos em virtude de sua carga. Isso explica, de fato, por que, por exemplo, o sal de cozinha se transforma tão prontamente em solução, porque se ioniza prontamente em sódio, NA e CL, que então são avidamente absorvidos pelas moléculas de água.

Portanto, esses são íons altamente hidrofílicos. E a questão é: eles podem ir de um lado a outro da membrana?

E a resposta é absolutamente não ou altamente improvável. Porque?

Por serem altamente hidrofílicos, as moléculas de água adoram se reunir em torno deles e formar ligações de hidrogênio e eletrostáticas com eles. E se um desses íons se aventurar aqui, está indo de uma área onde é calorosamente abraçado pelas moléculas do solvente para uma área onde essas moléculas não gostam intensamente desses íons. E, portanto, termodinamicamente a entrada de qualquer um desses íons na membrana, na porção hidrofóbica da membrana é altamente desfavorecida, o que torna a membrana essencialmente, para todos os fins práticos, impermeável. O mesmo pode ser dito da glicose, que é um carboidrato. Falaremos sobre isso em breve. Mas também é bem hidrofílico. Também pode entrar na água. Na verdade, pode passar. E é verdade, que eu saiba, que ninguém realmente entende até hoje por que as bicamadas lipídicas são razoavelmente permeáveis ​​à água.

Você diria, bem, a água não deveria passar. É claro que não precisa ter uma carga líquida positiva ou negativa, mas o físico-químico, se você perguntasse a eles por que a água funciona, por que a água consegue passar pelas bicamadas lipídicas? Eles dirão, bem, estamos trabalhando nisso e obteremos uma resposta nos próximos cinco ou dez anos. E eles disseram isso há 40 e 30 anos, e ainda o estão dizendo. E não entendemos realmente por que a água passa, o que é uma vergonha, porque aqui está uma das propriedades bioquímicas fundamentais da matéria viva que é mal compreendida. Os gases podem passar direto.

E aminoácidos, ATP, glicose 6 fosfato, altamente hidrofílicos, também não conseguem passar. Agora, a vantagem disso é que uma célula pode acumular grandes concentrações dessas moléculas tanto internamente quanto bombeá-las para fora. Em outras palavras, ele pode criar grandes gradientes nas concentrações de diferentes tipos de íons. Por exemplo, em muitas células, a concentração de cálcio, CA ++ é mil vezes maior no exterior da célula do que no interior da célula, o que é um testemunho de quão impermeáveis ​​são essas membranas de bicamada lipídica.

The fact of the matter is I'm fudging a little bit here because in the lipid bilayers of the plasma membrane of the cell, the outer membrane of the cell that we talked about in passing last time, there are ion pumps which are constantly working away pumping ions from one side to the other overcomes the little bit of leakage which may have occurred if a calcium ion happens to have snuck through in one direction or the other. And we end up expending a lot of energy to keep these ion gradients in appropriate concentrations on the outside and the inside. In fact, virtually all the energy that is expended in our brain, almost all of it is expended to power the ion pumps which are constantly insuring that the concentrations of certain ions on the outside and the inside of neurons are kept at their proper respective levels.

It could therefore be that actually more than half of our metabolic burden every day is expended just keeping the ions segregated on the outside and inside of cells. For example, potassium is at high levels inside cells, sodium is at high levels outside cells, just to site some arbitrary examples. There are also, by the way, as I mentioned last time, channels.

And channels are actually just little doughnut shaped objects which are placed, inserted into lipid bilayers in the plasma membranes and just allow for the passive diffusion of an ion through them, through the doughnut hole enabling an ion, so if here's the lipid bilayer, not showing its two things, these kinds of doughnut shaped protein aggregates will allow the passage of ions in one direction or another. And here energy is not being expended to enable this passage. It may just be through diffusion.

If there's a higher concentration of ion on side of the lipid bilayer and a lower one on this side, this diffusion will allow the ion to migrate through the bore of the ion channel from one side to the other.

In fact, even though this does not involve the expenditure of energy on the part of the cell, the cell may actually use a gating mechanism to open or close these channels.

When the channels are closed then the ions cannot move through.

When the channels are gated open then diffusion can take over and insure the transfer, the transportation of ions from one side to the other. Now, having said that, we can begin to look at yet other higher level structures.

Here, by the way, is a better drawing than the one I provided you.

This comes from your book of what a vesicle looks like.

Here's what it looks like under the electron microscope and here's what it looks like when a talented rather than hapless and hopeless artist like myself tries to draw it. So let's just say that's our intro into lipids and membranes. And let's move onto the next layer of complexity. And the next layer of complexity in terms of molecules represents carbohydrates.

And when we talk about a carbohydrate amongst ourselves we're talking about a molecule which, roughly speaking, has one carbon atom for every water molecule. And we'll shortly indulge ourselves in talking about all kinds of different carbohydrate molecules.

Here is really one of the most important carbohydrate molecules, glucose. And what should we note about glucose?

Well, the first thing you should see is that glucose has six carbon atoms. And, therefore, as a consequence it's called a hexose. We're going to talk about pentoses very shortly. They only have five, to state the obvious. Glycerol, which we talked about before, is also considered in one sense a carbohydrate, but it's been called by some people a triose.

It only has three carbon atoms. And you can imagine, therefore, in principal that there are certain biochemical mechanisms which indeed exist which enable one to join two glycerol molecules, one to the other, to create something like a hexose, glucose.

In fact, what we see from this drawing, expertly drawn by yours truly, is that the hexose molecule isn't really a linear molecule in solution. What happens is that because of various steric and thermodynamic forces it likes to cyclize. So let me just mention, I've just used two words that are useful to know about.

Steric or stereochemistry refers to the 3-dimensional structure of a molecule. And, obviously, the stereochemistry of a molecule is dictated by the flexibility with which participating atoms can form bonds, whether we have a trivalent atom like nitrogen or a tetravalent atom like carbon or a monovalent like hydrogen. And these structures, the stereochemistry is dictated both by what atoms are present here and by thermodynamic considerations which cause this particular hexose, indeed virtually all hexoses, to cyclize. When I say cyclize, obviously I mean to form a circular structure. Here we note one thing.

You can see how the hydroxyl here actually attacks the positively charged carbon here in order to form this cyclic structure.

You see one of the six points on this hexagonal structure here is oxygen. It's not carbon at all. So there is one oxygen and five carbons. And one of the carbons is relegated, is exiled to outside of the circle. It's sometimes called an extracyclic because it's sticking out from the actual circle. And this is the structure in which glucose actually exists inside cells. And, in fact, there is, in truth, two alternative ways by which glucose can cyclize, whether the oxygen attacks the carbon on the carbonyl group underneath or on top.

And you see that gives us two alternative structures.

What's different about them? Well, if we think about this hexose as existing in a plane, or the hexagon is in a plane In this case the oxygen is above the plane and the hydrogen is below the plane. With equal probability you can have these two atoms reversed where hydrogen is now above the plane and hydroxyl is below the plane. And both of these structures, these alternative structures can fairly be considered to be glucose. Now, let's get a little bit more complicated. Here we have fructose and we have galactose.

And what we see here is, by the way, that we have exactly the same number of carbon atoms and hydrogen atoms and oxygen atoms but they're hooked up slightly differently. And here now we begin to get very picky about the disposition, the orientation of these different kinds of hydroxyls and hydrogens.

And note, by the way, here that in many cases one doesn't even put in the H for the hydrogen. It's just implied by the end of this line. And here, if you were to look at this, you'll see here now we have two extra cyclic carbons.

Here's galactose which is yet another hexose.

These are all hexoses, but their stereochemistry creates quite different kinds of structures. And it turns out that this stereochemistry is extremely important. These molecules function very differently, one from the other.

And, for example, to the extent that glucose is used in different kinds of energy metabolism and to the extent that galactose is not, there must be certain biochemical mechanisms in which one has catalysts, the catalysts that we call enzymes that ensure that one can convert one of these hexoses through an enzyme into, let's say a less useful one into a more useful one, glucose, which can readily be burnt up by the energy-generating machinery. Here we've gone yet another order of magnitude more complex because we've gone from a monosaccharide, i.e., one or another hexose, to a disaccharide. And here's common table sugar.

And here you see that it's formed once again through an esterification reaction, i.e. there is a dehydration reaction between this hydroxyl here and this hydroxyl here.

And biochemists take the orientation of these hydroxyl and hydrogen groups very seriously. Now, you can say they're a bit obsessive. Indeed they probably are.

But, nonetheless, we can admit that the specific orientations of all these things dictate very importantly the difference between here, in this case sucrose, and in this case lactose. Por que isso é importante? Well, this is the sugar in milk sugar. This is the dominant sugar in milk sugar, lactose. And half the world, as adults, cannot absorb this.

All kinds of unpleasant things happen when they actually drink milk. How many people here are lactose intolerant? It's nothing to be ashamed of. I'm married to a very lactose intolerant person. She's otherwise very nice.

The fact is that the enzyme to break down lactose, it's an enzyme which is called lactase. And here we have yet another nomenclature item. So lactase is the enzyme which breaks down lactose. And, by the way, this is just the harbinger of many other enzymes we're going to talk about in the future that end in A-S-E. Whereas, carbohydrates, many of them end in O-S-E, as you've already sensed.

So it turns out that the enzyme lactase is made in large amounts by most mammals very early in life. Porque? To be able to breakdown the milk sugar that comes in their mother's milk.

But once mammals are weaned there's no reason on earth for them to continue to make lactase, in their stomach for example.

And, as a consequence, in most mammals the production of lactase is shut down later in life. And for some weird quirk of human history, a significant proportion of humanity has learned how to retain the ability to make lactose through adulthood. And, as a consequence, people can go and have ice cream until the age of 70, 80 or 90 without becoming very bloated. And we don't need to get into all the details, but you can begin to imagine. And what happens is, therefore, the lactase enzyme is shut down in their stomach.

It depends. Sometimes they lose it at the age of 10 or 15 or 20.

And then, for the rest of their lives, whenever they have a milk containing product, in fact, my son is also lactose intolerant. I'm surrounded by these people. Again, he is otherwise a tolerant person but he's lactose intolerant.

So this lactose molecule will go into the stomach, it will remain undigested, it will remain a disaccharide instead of being cleaved into two monosaccharides.

The two monosaccharides are no problem because they can readily be interconverted. The galactose can be readily converted into glucose, and glucose is the universal currency of carbohydrate energy. And so this disaccharide passes through the stomach unaltered and it gets into the intestines, in the small intestine and the large intestine.

And it turns out we have more bacterial cells in our gut than we have our own cells in the rest of the body. Imagine isso.

And there are a lot of bacteria that are waiting around in the gut for just a little gulp of lactose. And they never get it because most people break down their lactose long before it gets into the intestine.

But here we have these lactose intolerant people.

The disaccharide gets into the gut and the bacteria go to town.

They've been waiting around for years, decades for a little bit of lactose. And now it finally arrives and they go to town, ad they start metabolizing it and they ferment and they produce lots of gas and other kinds of byproducts. And, as a consequence, this makes people very uncomfortable. Just to show you, now, the fact is that lactose intolerance people can perfectly well break down sucrose, obviously. This is one of the great energy sources from plants. But they cannot break this down.

And I emphasize that point to indicate that the stereochemical differences between different kinds of carbohydrates makes a very important difference. An enzyme like sucrase will break down the sucrose but it will not touch lactose.

So there's a high degree of stereospecificity as it's called in the trade. Here we now go to another step forward that we're going to pursue in much greater detail next time.

Because here, for the first time, we talk about polymerization. We're making polymers. Where the large number of hydroxyl groups on these monosaccharides affords one many opportunities to make very long linear aggregates end-to-end like this or even side branches. If you imagine that each one of these hydroxyls, in principle, represents a site for possible esterification, i.e., the formation of a bond to a neighboring side chain.

Here we see these two linear chains and here we see the branch which is afforded, which is made possible by the availability of these unutilized hydroxyl side chains which are just waiting around to participate, if the opportunity allows them, in some kind of esterification reaction to form a covalent bond. Here is, by the way, glycogen, which is the way we store a lot of sugar in our liver.

Here's a starch, which is what we get from many plants. And here's another very interesting polysaccharide.

It's called cellulose. And we cannot digest cellulose, but termites can. And why they can is something we'll have to wait until next time to learn about. Tenha um ótimo fim de semana. See you on Monday.


Biologia

Any technological application which makes use of biological systems or other kind of living organisms for the sake of making products and even modifying the processes is termed as biotechnology. There is widespread application of this field of science as one can find a plethora of new products and processes which are made every day.

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Online Molecular and Cellular Biology Video Lectures? - Biologia

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  • WSU’s Global Campus biology program is one of only a handful of online biology degrees available, as demand for graduates with science degrees is increasing in the US workforce.
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We strongly recommend that potential graduate students contact faculty members who share their research interests BEFORE completing and submitting an official application form. A list of graduate faculty in the department is available here. To assist our faculty in making a selection from the pool of interested students, we suggest you include in your correspondence the following:

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I applied to Berkeley because I heard that they examine your application in a much more "holistic" manner (whatever that means for you). The decision to apply was also based on proximity I was born and raised in the Bay Area, so it was important for me to attend a college that was nearby. I also applied to Berkeley because of the competitive but prestigious academics if I could survive Berkeley MCB/premed, I knew I would be able to handle what came next much easier than if I hadn't.


EMBL Heidelberg, 2 February 2011
The Development of Colour Patterns in Fishes
Christiane Nüsslein-Volhard, Max-Planck-Institute for Developmental Biology Tübingen, Germany

EMBL Heidelberg, 14 October 2010
Membrane dynamics and phosphoinositide signaling at sites of endocytosis
Pietro De Camilli, Department of Cell Biology, Howard Hughes Medical Institute, Yale University, School of Medicine, USA

EMBL Heidelberg, 30 September 2010
Into the CoSMoS: The Dynamics of Spliceosome Assembly One Molecule at a Time
Melissa J. Moore, University of Massachusetts Medical School, Biochemical & Molecular Pharmacology, Worcester, USA

EMBL Heidelberg, 21 September 2010
Novel Insights into the Regulation of mRNA Splicing
Christine Guthrie, Department of Biochemistry & Biophysics, University of California, San Francisco, USA

EMBL Heidelberg, 7 September 2010
Computational Morphodynamics of Plant Stem Cells
Elliot Meyerowitz, California Institute of Technology, Division of Biology, Pasadena, USA

EMBL Heidelberg, 2 September 2010
Mechanism of Kinesin Motors
Ron Milligan, The Scripps Research Institute, Department of Cell Biology, La Jolla, USA


GLYCOCONJUGATES Structure and Functions of Proteoglycans, Glycoproteins and Glycolipids What are Glycoconjugates? Polysaccharides and oligosaccharides act also as information carrier molecules. Informational carbohydrate is covalently joined to a protein or lipid to form glycoconjugates. As the name suggests, the glycoconjugates are conjugate (joined) molecules of [&hellip]


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