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Ponto isoelétrico de aspartato

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No terceiro diagrama (da esquerda), aquele com carga líquida = -1,

Por que ele perdeu o H para OH- do CH2CO2H da forma neutra?

Disseram-me que enquanto se move para a direita, o OH- levará elétrons H +, o que significa que deve retirar H + de NH3 ...?

Existe alguma razão pela qual eles tiraram o H do CH2CO2H?

Qualquer ajuda seria apreciada!


Os grupos -CO3H são grupos de ácido carboxílico, melhor representados como -COOH. Estes, sendo ácidos, têm um pK3 mais baixo do que o grupo -NH3 e, portanto, à medida que o pH aumenta, esses grupos -COOH perdem seus prótons primeiro.

Os valores de pKₐ para os três são mostrados abaixo das setas: como você pode ver, o ácido carboxílico α é mais ácido do que na cadeia lateral, mas ambos são muito mais ácidos do que o grupo amino protonado.


Titulação de Aspartato com Hidróxido

À esquerda, tanto na reação química quanto na curva de titulação, você deve imaginar que o ácido aspártico está em uma solução muito ácida a um pH de cerca de 0. Conforme você se move da esquerda para a direita na página, está adicionando hidróxido à solução . Isso aumenta a concentração de hidróxido e diminui a concentração de íons de hidrogênio. Observe que o aspartato perde prótons conforme você se move da esquerda para a direita. No primeiro pKa, o alfa-carboxila se dissocia. No segundo pKa, o carboxil do grupo R se dissocia. No terceiro pKa, o alfa-amino se dissocia.

Observe que a cada pKa, a solução é tamponada. Ou seja, ele resiste às mudanças de pH à medida que o hidróxido é adicionado. Observe também que o pI ocorre onde aspartato não tem carga líquida.

  • aminoácidos sem qualquer grupo R carregado (alanina, glicina,.)
  • lisina e arginina
  • aspartato e glutamato
  • histidina

O ponto isoelétrico é o pH no qual um aminoácido ou proteína não tem carga líquida e não migrará em direção ao ânodo ou cátodo em um campo elétrico. As cargas em qualquer aminoácido em um determinado pH são uma função de seu pKas para a dissociação de um próton dos grupos alfa-carboxila, dos grupos alfa-amino e das cadeias laterais (grupo R). O pKa para os grupos alfa-amino e os grupos alfa-carboxila são cerca de 2 e 10 (Figura 6.1). Os pKas das cadeias laterais importantes são mostrados na Figura 6.9.

Você começa tendo uma ideia muito aproximada da estrutura do aminoácido. Quais são os grupos ácidos e quais são seus pKas. A seguir, você tenta visualizar o aminoácido totalmente associado ao hidrogênio e qual seria a carga da molécula. Em seguida, você visualiza a remoção de íons de hidrogênio titulando com íons de hidróxido. Você removerá os íons de hidrogênio do grupo com o pKa mais baixo primeiro e, a seguir, do próximo pKa mais alto. Eventualmente você alcança o pI.

Em pHs muito ácidos, o grupo R está na forma COOH, o grupo alfa-amino está na forma –NH3 + e o grupo alfa-carboxil está na forma COOH, então aspartato tem uma carga líquida de +1

À medida que titulamos com íons hidróxido, removemos íons hidrogênio. Eles se combinam com íons hidróxido e se transformam em água. Quando atingimos o pH 2, os prótons em metade dos grupos alfa-carboxila são removidos. Este não é o pI porque metade do alfa-carboxil tem uma carga negativa, mas todos os grupos alfa-amino –NH3 + tem uma carga positiva e todo o Grupo R (COOH) não tem carga. Portanto, a carga líquida nas moléculas de aspartato é 0,5 positiva.

À medida que titulamos com mais íons hidróxido, alcançamos um ponto a meio caminho entre o pKa1 e pKa2. Neste pH, metade dos prótons foram removidos dos dois grupos carboxila e metade dos grupos carboxila não são dissociados, então a carga líquida nos grupos carboxila é -1. O grupo alfa-amino está totalmente carregado, por isso tem uma carga líquida de +1. A carga líquida nas moléculas de aspartato é 0. Este é o pI

Conforme titulamos com mais íons hidróxido, alcançamos o pKa2, Neste pH, todos os prótons foram removidos do grupo alfa-carboxil e metade da metade dos prótons foram removidos dos grupos R-group carboxil. A carga líquida nos grupos carboxila é -1,5. O grupo alfa-amino está totalmente carregado, por isso tem uma carga líquida de +1. A carga líquida nas moléculas de aspartato é de -0,5.

Conforme titulamos com mais íons hidróxido, alcançamos o pKa3, um ponto onde todos os grupos carboxila estão dissociados e apenas metade dos grupos alfa-amino ainda têm uma carga positiva. A carga líquida é um 1,5 negativo. Não precisamos ir tão longe para determinar o pI, mas achei que poderia ser útil.


Um canto da biologia estrutural

Vamos começar com a definição do ponto isoelétrico:

O ponto isoelétrico (pI) é um pH em que a carga líquida da proteína é zero. No caso das proteínas, o ponto isoelétrico depende principalmente de sete aminoácidos carregados: glutamato (grupo δ-carboxil), aspartato (grupo ß-carboxil), cisteína (grupo tiol), tirosina (grupo fenol), histidina (cadeias laterais de imidazol), lisina (grupo ε-amônio) e arginina (grupo guanidínio). Além disso, deve-se levar em consideração a carga de grupos terminais de proteínas (NH2 i COOH). Cada um deles tem sua constante de dissociação de ácido única, denominada pK.
Além disso, a carga líquida da proteína está em estreita relação com o pH da solução (tampão). Mantendo isso em principal, podemos usar a equação de Henderson-Hasselbach para calcular a carga de proteína em determinado pH:

& # 8211 para macromoléculas carregadas negativas:

& # 8211 para macromoléculas carregadas positivas:

* Arg não foi incluído no estudo e o pK médio de todas as outras escalas foi tomado

Algoritmo mais avançado, implementado no ProMoST, leva em consideração a localização do aminoácido carregado:

aa Termo N meio Termo C
K
R
H
D
E
C
VOCÊ*
Y
10.00
11.50
4.89
3.57
4.15
8.00
5.20
9.34
9.80
12.50
6.08
4.07
4.45
8.28
5.43
9.84
10.30
11.50
6.89
4.57
4.75
9.00
5.60
10.34
* pK foi retirado de Byun et al. 2011

Além disso, diferentes valores de pK são usados ​​para os terminais N e C, dependendo do aminoácido não carregado, se aplicável:

aa N C aa N C aa N C aa N C
G
UMA
S
P
7.50
7.58
6.86
8.36
3.70
3.75
3.61
3.61
V
T
eu
eu
7.44
7.02
7.48
7.46
3.69
3.57
3.72
3.73
N
Q
M
F
7.22
6.73
6.98
6.96
3.64
3.57
3.68
3.98
C
X *
Z **
B ***
7.11
7.26
6.96
7.46
3.78
3.57
3.54
3.57
* X & # 8211 média de todos os aminoácidos
** Z = (E + Q) / 2
*** B = (N + D) / 2

Agora, tendo essas poucas informações, podemos tentar escrever um programa de computador simples que calcule o ponto isoelétrico. Usaremos o compilador gratuito DevC ++, pois o programa será escrito na linguagem de programação C ++. Para ler a próxima seção, você deve ter pelo menos conhecimento básico em C ++.


Aminoácido

Para formar uma molécula com seus grupos funcionais, tendo uma carga positiva e negativa.

1 ml de ninidrina em 1 ml de solução de proteína mostra a cor violeta após o aquecimento. Mostra a presença de alfa-aminoácidos.

O reagente Sanger reage com um grupo amino em um meio alcalino suave sob condições frias.

Reage com o grupo Amino para liberar nitrogênio e formar a hidroxila correspondente.

Classificação baseada na polaridade

  1. Aminoácidos polares
  2. Aminoácidos não polares
  • Aminoácidos polares:
  1. Nesta categoria, existem 11 aminoácidos listados abaixo:
  2. Polar Uncharged: Serina, Treonina, Cisteína, Asparagina, Glutamina e Tirosina.
  3. Polar carregado: Histidina, Lisina, Arginina, Aspartato e Glutamato
  • Aminoácido não polar
  1. Nesta categoria existem 9 aminoácidos:
  2. Glicina, Alanina, Prolina, Valina, Leucina, Isoleucina, Triptofano, Fenilalanina e Metionina.

Aminoácidos essenciais e não essenciais

com base na exigência do nosso corpo:

  • Quais são os aminoácidos essenciais?
  1. Dos 20 aminoácidos, 9 estão na lista de aminoácidos essenciais. Precisamos retirar esses aminoácidos de fora (fontes alimentares).
  2. Isoleucina, Valina, Lisina, Fenilalanina, Metionina, Treonina e Triptofano
  • Quais são os aminoácidos não essenciais?
  1. Esses aminoácidos podem ser produzidos pelo nosso corpo.
  2. Arginina, Cisteína, Glutamina, Tirosina, Glicina, Prolina, Serina, Alanina, Aspartato e Asparagina.

Qual é o ponto isoelétrico?

O pH quando a carga total de um aminoácido é zero, conhecido como ponto isoelétrico.


Materiais cerâmicos

Os pontos isoelétricos (IEP) da cerâmica de óxido de metal são amplamente usados ​​na ciência dos materiais em várias etapas de processamento aquoso (síntese, modificação, etc.). Na ausência de espécies quimisorvidas ou fisisorvidas, as superfícies das partículas em suspensão aquosa são geralmente consideradas como cobertas com espécies de hidroxila de superfície, M-OH (onde M é um metal como Al, Si, etc.). & # 9114 & # 93 Em valores de pH acima do IEP, a espécie de superfície predominante é M-O -, enquanto em valores de pH abaixo do IEP, M-OH2 + espécies predominam. Alguns valores aproximados de cerâmicas comuns estão listados abaixo: & # 9115 & # 93 & # 9116 & # 93

Material IEP Material IEP Material IEP Material IEP Material IEP Material IEP
OS3 ⎝] 0.2-0.5 Ta2O5 ⎝] 2.7-3.0 δ-MnO2 1.5 Fe2O3 ⎝] 3.3-6.7 Fe2O3 ⎝] 8.4-8.5 ZnO e # 9117 e # 93 8.7-10.3
Sb2O5 ⎝] & lt0.4-1.9 SnO2 ⎞] 4-5.5 (7.3) β-MnO2 ⎟] 7.3 CEO2 ⎝] 6.7-8.6 α Al2O3 8-9 NiO e # 9118 e # 93 10-11
V2O5 ⎝] ⎟] 1-2 (3) ZrO2 ⎝] 4-11 TiO2 ⎠] 2.8-3.8 Cr2O3 ⎝] ⎟] 6.2-8.1 (7) Si3N4 ⎞] 9 PbO e # 9117 e # 93 10.7-11.6
SiO2 ⎝] 1.7-3.5 MnO2 4-5 Si3N4 6-7 γ Al2O3 7-8 Y2O3 ⎝] 7.15-8.95 La2O3 10
SiC & # 9121 & # 93 2-3.5 ITO e # 9122 e # 93 6 Fe3O4 ⎝] 6.5-6.8 Tl2O & # 9123 & # 93 8 CuO e # 9118 e # 93 9.5 MgO e # 9117 e # 93 12-13 (9.8-12.7)

Nota: A lista a seguir fornece o ponto isoelétrico em 25 & # 160 ° C para materiais selecionados na água. O valor exato pode variar amplamente, dependendo de fatores de material, como pureza e fase, bem como de parâmetros físicos, como temperatura. Além disso, a medição precisa de pontos isoelétricos pode ser difícil, portanto, muitas fontes costumam citar valores diferentes para pontos isoelétricos desses materiais.

Os óxidos mistos podem apresentar valores de pontos isoelétricos intermediários aos dos óxidos puros correspondentes. Por exemplo, um aluminossilicato amorfo sinteticamente preparado (Al2O3-SiO2) foi inicialmente medido como tendo IEP de 4,5 (o comportamento eletrocinético da superfície foi dominado por espécies de Si-OH de superfície, explicando assim o valor IEP relativamente baixo). & # 9124 & # 93 Valores significativamente mais elevados de IEP (pH 6 a 8) foram relatados para 3Al2O3-2SiO2 por outros. & # 9118 & # 93 Da mesma forma, também IEP de titanato de bário, BaTiO3 foi relatado no intervalo 5-6 & # 9118 & # 93, enquanto outros obtiveram um valor de 3. & # 9125 & # 93 Misturas de titânia (TiO2) e zircônia (ZrO2) foram estudados e encontrados para ter um ponto isoelétrico entre 5,3-6,9, variando não linearmente com & # 160% (ZrO2) & # 9126 & # 93 A carga superficial dos óxidos mistos foi correlacionada com a acidez. O maior teor de titânia levou ao aumento da acidez de Lewis, enquanto os óxidos ricos em zircônia apresentaram acidez Br :: onsted. Os diferentes tipos de acidez produziram diferenças nas taxas e capacidades de adsorção de íons.


Qual é o pH isoelétrico do aminoácido?

A palavra isoelétrico ou isoeletrônico vem de 'iso', que significa o mesmo, e 'elétrico', que implica carga. o ponto de isolação eletrica ou pI de um aminoácido é o pH em que um aminoácido tem uma carga líquida igual a zero.

Além disso, o que é pI em pH? O ponto isoelétrico (pI, pH(I), IEP), é o pH em que uma molécula não carrega nenhuma carga elétrica líquida ou é eletricamente neutra na média estatística. A nomenclatura padrão para representar o ponto isoelétrico é pH(I), embora pI também é comumente visto e é usado neste artigo para abreviar.

Levando isso em consideração, como o ponto isoelétrico se relaciona com o pH?

4.6 Ponto de isolação eletrica Precipitação ponto de isolação eletrica (pI) é o pH de uma solução na qual a carga líquida de uma proteína torna-se zero. Em solução pH isto é, acima do pI, a superfície da proteína é predominantemente carregada negativamente e, portanto, moléculas com carga semelhante exibirão forças repulsivas.

Principais vantagens: Definição de pKa o pKa valor é um método usado para indicar a força de um ácido. pKa é o logaritmo negativo da constante de dissociação de ácido ou valor Ka. Um menor pKa valor indica um ácido mais forte. Ou seja, o valor mais baixo indica que o ácido se dissocia mais completamente na água.


RESULTADOS

Uso de banco de dados

O ProteomapI banco de dados incorpora várias ferramentas de navegação e pesquisa. Primeiro, ele pode ser pesquisado e navegado pelo nome do organismo, ponto isoelétrico médio, peso molecular ou frequências de aminoácidos (ver também Tabela 2). Proteínas com extrema pI os valores também estão disponíveis. Para proteomas individuais, os usuários podem recuperar proteínas de interesse de acordo com o método, ponto isoelétrico e faixas de peso molecular (este recurso particular pode ser altamente útil para limitar alvos potenciais na análise de géis 2D-PAGE ou antes de conduzir espectrometria de massa). Além disso, frações pré-calculadas de proteínas de acordo com o ponto isoelétrico também estão disponíveis. Finalmente, algumas estatísticas gerais (número total de proteínas, aminoácidos, comprimento médio da sequência, frequência de aminoácidos) e links para outros bancos de dados (UniProt, NCBI) podem ser encontrados (consulte a Figura 1 para um exemplo).

Proteoma-pI relatório de exemplo para Salmonella enterica. No topo, o ponto isoelétrico médio, frações pré-calculadas de proteínas de acordo com o ponto isoelétrico e gráfico 2D-PAGE virtual para o proteoma são mostrados. Na próxima seção, o usuário pode recuperar um subconjunto de proteínas dentro do ponto isoelétrico especificado e faixas de peso molecular calculadas usando um método particular. A seguir, proteínas com pontos isoelétricos mínimos e máximos são apresentados junto com algumas estatísticas gerais.

Proteoma-pI relatório de exemplo para Salmonella enterica. No topo, o ponto isoelétrico médio, frações pré-calculadas de proteínas de acordo com o ponto isoelétrico e gráfico 2D-PAGE virtual para o proteoma são mostrados. Na próxima seção, o usuário pode recuperar um subconjunto de proteínas dentro do ponto isoelétrico especificado e faixas de peso molecular calculadas usando um método particular. A seguir, proteínas com pontos isoelétricos mínimos e máximos são apresentados junto com algumas estatísticas gerais.

Frequência de aminoácidos para os reinos da vida no Proteoma-pI base de dados

Reino. Ala. Cys. Asp. Glu. Phe. Gly. Seu . Ile. Lys. Leu. Conheceu . Asn. Pro. Gln. Arg. Ser . Thr. Val. Trp. Tyr. Aminoácidos totais.
Vírus 6.61 1.76 5.81 6.04 4.25 5.79 2.15 6.53 6.35 8.84 2.46 5.41 4.62 3.39 5.24 7.06 6.06 6.50 1.19 3.94 6 150 189
Archaea 8.20 0.98 6.21 7.69 3.86 7.58 1.77 7.03 5.27 9.31 2.35 3.68 4.26 2.38 5.51 6.17 5.44 7.80 1.03 3.45 89 488 664
Bactérias 10.06 0.94 5.59 6.15 3.89 7.76 2.06 5.89 4.68 10.09 2.38 3.58 4.61 3.58 5.88 5.85 5.52 7.27 1.27 2.94 3 716 982 916
Eukaryota 7.63 1.76 5.40 6.42 3.87 6.33 2.44 5.10 5.64 9.29 2.25 4.28 5.41 4.21 5.71 8.34 5.56 6.20 1.24 2.87 3 743 221 293
Tudo 8.76 1.38 5.49 6.32 3.87 7.03 2.26 5.49 5.19 9.68 2.32 3.93 5.02 3.90 5.78 7.14 5.53 6.73 1.25 2.91 7 555 843 062
Reino. Ala. Cys. Asp. Glu. Phe. Gly. Seu . Ile. Lys. Leu. Conheceu . Asn. Pro. Gln. Arg. Ser . Thr. Val. Trp. Tyr. Aminoácidos totais.
Vírus 6.61 1.76 5.81 6.04 4.25 5.79 2.15 6.53 6.35 8.84 2.46 5.41 4.62 3.39 5.24 7.06 6.06 6.50 1.19 3.94 6 150 189
Archaea 8.20 0.98 6.21 7.69 3.86 7.58 1.77 7.03 5.27 9.31 2.35 3.68 4.26 2.38 5.51 6.17 5.44 7.80 1.03 3.45 89 488 664
Bactérias 10.06 0.94 5.59 6.15 3.89 7.76 2.06 5.89 4.68 10.09 2.38 3.58 4.61 3.58 5.88 5.85 5.52 7.27 1.27 2.94 3 716 982 916
Eukaryota 7.63 1.76 5.40 6.42 3.87 6.33 2.44 5.10 5.64 9.29 2.25 4.28 5.41 4.21 5.71 8.34 5.56 6.20 1.24 2.87 3 743 221 293
Tudo 8.76 1.38 5.49 6.32 3.87 7.03 2.26 5.49 5.19 9.68 2.32 3.93 5.02 3.90 5.78 7.14 5.53 6.73 1.25 2.91 7 555 843 062

* Estatísticas semelhantes para todos os 5029 proteomas incluídos no Proteoma-pI estão disponíveis online em subpáginas individuais. Para frequências de di-aminoácidos, consulte a Tabela Suplementar S2.

Reino. Ala. Cys. Asp. Glu. Phe. Gly. Seu . Ile. Lys. Leu. Conheceu . Asn. Pro. Gln. Arg. Ser . Thr. Val. Trp. Tyr. Aminoácidos totais.
Vírus 6.61 1.76 5.81 6.04 4.25 5.79 2.15 6.53 6.35 8.84 2.46 5.41 4.62 3.39 5.24 7.06 6.06 6.50 1.19 3.94 6 150 189
Archaea 8.20 0.98 6.21 7.69 3.86 7.58 1.77 7.03 5.27 9.31 2.35 3.68 4.26 2.38 5.51 6.17 5.44 7.80 1.03 3.45 89 488 664
Bactérias 10.06 0.94 5.59 6.15 3.89 7.76 2.06 5.89 4.68 10.09 2.38 3.58 4.61 3.58 5.88 5.85 5.52 7.27 1.27 2.94 3 716 982 916
Eukaryota 7.63 1.76 5.40 6.42 3.87 6.33 2.44 5.10 5.64 9.29 2.25 4.28 5.41 4.21 5.71 8.34 5.56 6.20 1.24 2.87 3 743 221 293
Tudo 8.76 1.38 5.49 6.32 3.87 7.03 2.26 5.49 5.19 9.68 2.32 3.93 5.02 3.90 5.78 7.14 5.53 6.73 1.25 2.91 7 555 843 062
Reino. Ala. Cys. Asp. Glu. Phe. Gly. Seu . Ile. Lys. Leu. Conheceu . Asn. Pro. Gln. Arg. Ser . Thr. Val. Trp. Tyr. Aminoácidos totais.
Vírus 6.61 1.76 5.81 6.04 4.25 5.79 2.15 6.53 6.35 8.84 2.46 5.41 4.62 3.39 5.24 7.06 6.06 6.50 1.19 3.94 6 150 189
Archaea 8.20 0.98 6.21 7.69 3.86 7.58 1.77 7.03 5.27 9.31 2.35 3.68 4.26 2.38 5.51 6.17 5.44 7.80 1.03 3.45 89 488 664
Bactérias 10.06 0.94 5.59 6.15 3.89 7.76 2.06 5.89 4.68 10.09 2.38 3.58 4.61 3.58 5.88 5.85 5.52 7.27 1.27 2.94 3 716 982 916
Eukaryota 7.63 1.76 5.40 6.42 3.87 6.33 2.44 5.10 5.64 9.29 2.25 4.28 5.41 4.21 5.71 8.34 5.56 6.20 1.24 2.87 3 743 221 293
Tudo 8.76 1.38 5.49 6.32 3.87 7.03 2.26 5.49 5.19 9.68 2.32 3.93 5.02 3.90 5.78 7.14 5.53 6.73 1.25 2.91 7 555 843 062

* Estatísticas semelhantes para todos os 5029 proteomas incluídos no Proteoma-pI estão disponíveis online em subpáginas individuais. Para frequências de di-aminoácidos, consulte a Tabela Suplementar S2.

Além disso, além dos dados para proteomas individuais, também se pode obter pontos isoelétricos pré-calculados de todos os principais bancos de dados de proteínas, incluindo nr (21), UniProt, PDB (22) e SwissProt (23) (mais detalhes em Dados Suplementares).


Ponto isoelétrico de aspartato - Biologia

Aminoácidos

Proteínas são formados por polimerização de monômeros que são conhecidos como aminoácidos porque eles contêm uma amina (-NH2) e um ácido carboxílico (-CO2H) grupo funcional. Com exceção do aminoácido prolina, que é uma amina secundária, os aminoácidos usados ​​para sintetizar proteínas são aminas primárias com a seguinte fórmula genérica.

Esses compostos são conhecidos como a-aminoácidos porque o -NH2 grupo está no átomo de carbono ao lado do -CO2Grupo H, o denominado átomo de carbono do ácido carboxílico.

A química dos aminoácidos é complicada pelo fato de que o -NH2 grupo é uma base e o -CO2O grupo H é um ácido. Em solução aquosa, um íon H + é, portanto, transferido de uma extremidade da molécula para a outra para formar um Zwitterion (do alemão significa íon mongrel, ou íon híbrido).

Zwitterions são simultaneamente carregados eletricamente e eletricamente neutros. Eles contêm cargas positivas e negativas, mas a carga líquida da molécula é zero.

Mais de 300 aminoácidos estão listados no Manual Prático de Bioquímica e Biologia Molecular, mas apenas os vinte aminoácidos na tabela abaixo são usados ​​para sintetizar proteínas. A maioria desses aminoácidos difere apenas na natureza do R substituinte. Os aminoácidos padrão são, portanto, classificados com base nestes R grupos. Aminoácidos com substituintes não polares são considerados hidrofóbico (odiava água). Aminoácidos com polar R grupos que formam ligações de hidrogênio com a água são classificados como hidrofílico (amante da água). Os aminoácidos restantes têm substituintes que carregam cargas negativas ou positivas em solução aquosa em pH neutro e são, portanto, fortemente hidrofílicos.

Os 20 Aminoácidos Padrão

NOME ESTRUTURA
(EM pH NEUTRO)
Grupos R não polares (hidrofóbicos)
Glicina (Gly)
Alanine (Ala)
Valina (Val)
Leucina (Leu)
Isoleucina (Ile)
Proline (Pro)
Metionina (Met)
Fenilalanina (Phe)
Triptofano (Trp)
Grupos R polares (hidrofílicos)
Serine
(Ser)
Treonina
(Thr)
Tirosina
(Tyr)
Cisteína
(Cys)
Asparagina
(Asn)
Glutamina
(Gln)
Grupos R com carga negativa
Ácido aspártico (Asp)
Ácido glutâmico
(Glu)
Grupos R com Cobrança Positiva
Lisina
(Lys)
Arginina
(Arg)
Histidina
(Seu)

Use as estruturas dos seguintes aminoácidos na tabela de aminoácidos padrão para classificar esses compostos como não polares / hidrofóbicos, polares / hidrofílicos, carregados negativamente / hidrofílicos ou carregados positivamente / hidrofílicos.

Aminoácidos como estereoisômeros

Com exceção da glicina, todos os aminoácidos comuns contêm pelo menos um átomo de carbono quiral. Esses aminoácidos existem, portanto, como pares de estereoisômeros. As estruturas dos isômeros D e L da alanina são mostradas na figura abaixo. Embora os aminoácidos D possam ser encontrados na natureza, apenas os isômeros L são usados ​​para formar proteínas. Os isômeros D são mais frequentemente encontrados presos às paredes celulares das bactérias e em antibióticos que atacam as bactérias. A presença desses isômeros D protege a bactéria das enzimas que o organismo hospedeiro usa para se proteger da infecção bacteriana, hidrolisando as proteínas da parede celular bacteriana.

Alguns derivados biologicamente importantes dos aminoácidos padrão são mostrados na figura abaixo. Qualquer pessoa que tenha usado uma "quotanti-histamina" para aliviar os sintomas de exposição a um alérgeno pode apreciar o papel que a histamina, um derivado descarboxilado da histidina, desempenha na mediação da resposta do corpo às reações alérgicas. L-DOPA, que é um derivado da tirosina, tem sido usado para tratar a doença de Parkinson. Este composto ganhou notoriedade alguns anos atrás no filme Despertar, que documentou seu uso como tratamento para outros distúrbios neurológicos. A tiroxina, que é um éter iodado da tirosina, é um hormônio que atua na glândula tireóide para estimular a taxa de metabolismo.

O ácido acético e a amônia freqüentemente desempenham um papel importante na discussão da química dos ácidos e bases. Um desses compostos é um ácido fraco e o outro é uma base fraca.

Assim, não é surpreendente que um íon H + seja transferido de uma extremidade da molécula para a outra quando um aminoácido se dissolve em água.

O zwitterion é a espécie dominante em soluções aquosas em pH fisiológico (pH 7). O zwitterion pode sofrer reações ácido-base, entretanto, se adicionarmos um ácido forte ou uma base forte à solução.

Imagine o que aconteceria se adicionássemos um ácido forte a uma solução neutra de um aminoácido em água. Na presença de um ácido forte, o -CO2 - a extremidade desta molécula pega um íon H + para formar uma molécula com uma carga líquida positiva.

Na presença de uma base forte, o -NH3 A extremidade + da molécula perde um íon H + para formar uma molécula com uma carga líquida negativa.

A figura abaixo mostra o que acontece com o pH de uma solução ácida de glicina quando este aminoácido é titulado com uma base forte, como o NaOH.

Para entender essa curva de titulação, vamos começar com a equação que descreve a expressão da constante de equilíbrio de dissociação de ácido para um ácido, HA.

Agora vamos reorganizar o Kuma expressão,

leve o log para a base 10 de ambos os lados desta equação,

e então multiplique ambos os lados da equação por -1.

Por definição, o termo do lado esquerdo desta equação é o pH da solução e o primeiro termo do lado direito é o pKuma do ácido.

O sinal negativo no lado direito desta equação é frequentemente visto como & quotinconveniente & quot. A derivação, portanto, continua aproveitando a seguinte característica da matemática logarítmica

para dar a seguinte forma desta equação.

Esta equação é conhecida como Equação de Henderson-Hasselbach, e pode ser usado para calcular o pH da solução em qualquer ponto da curva de titulação.

O seguinte ocorre à medida que avançamos da esquerda para a direita ao longo desta curva de titulação.

  • O pH aumenta inicialmente à medida que adicionamos base à solução porque a base desprotona parte do H carregado positivamente3N + CH2CO2Íons H que estavam presentes na solução fortemente ácida.
  • O pH então se estabiliza porque formamos uma solução tampão na qual temos concentrações razoáveis ​​de um ácido, H3N + CH2CO2H, e sua base conjugada, H3N + CH2CO2 - .
  • Quando praticamente todo o H3N + CH2CO2As moléculas H foram desprotonadas, não temos mais uma solução tampão e o pH sobe rapidamente quando mais NaOH é adicionado à solução.
  • O pH então se nivela como parte do H neutro3N + CH2CO2 - as moléculas perdem prótons para formar H carregado negativamente2NCH2CO2 - íons. Quando esses íons são formados, mais uma vez obtemos uma solução tampão na qual o pH permanece relativamente constante até que praticamente todo o H3N + CH2CO2As moléculas H foram convertidas em H2NCH2CO2 - íons.
  • Nesse ponto, o pH sobe rapidamente até atingir o valor observado para uma base forte.

A curva de titulação de pH nos diz o volume de base necessário para titular o H carregado positivamente3N + CH2CO2Molécula H para o H3N + CH2CO2 - zwitterion. Se adicionarmos apenas metade da base, apenas metade dos íons positivos seriam titulados para zwitteriões. Em outras palavras, a concentração do H3N + CH2CO2H e H3N + CH2CO2 - os íons seriam os mesmos. Ou, usando o simbolismo da equação de Henderson-Hasselbach:

Como as concentrações desses íons são iguais, o logaritmo da razão de suas concentrações é zero.

Assim, neste ponto particular da curva de titulação, a equação de Henderson-Hasselbach fornece a seguinte igualdade.

Podemos, portanto, determinar o pKuma de um ácido medindo o pH de uma solução na qual o ácido foi meia titulado.

Como existem dois grupos tituláveis ​​na glicina, obtemos dois pontos nos quais o aminoácido é titulado pela metade. O primeiro ocorre quando metade do H positivo3N + CH2CO2As moléculas H foram convertidas em H neutro3N + CH2CO2 - íons. A segunda ocorre quando metade do H3N + CH2CO2 - zwitterions foram convertidos em H carregado negativamente2NCH2CO2 - íons.

Os seguintes resultados são obtidos quando esta técnica é aplicada à glicina.

Vamos comparar esses valores com o pKumado ácido acético e do íon amônio.

As propriedades de ácido / base do grupo a-amino em um aminoácido são muito semelhantes às propriedades da amônia e do íon amônio. A a-amina, entretanto, tem um efeito significativo na acidez do ácido carboxílico. A -amina aumenta o valor de Kuma para o ácido carboxílico por um fator de cerca de 100.

O efeito indutivo da a-amina só pode ser sentido na a -CO2Grupo H. Se olharmos para a química do ácido glutâmico, por exemplo, o a -CO2Grupo H no R o substituinte tem uma acidez próxima à do ácido acético.

Quando titulamos um aminoácido da extremidade inferior da escala de pH (pH 1) para a extremidade superior (pH 13), começamos com um íon que tem uma carga líquida positiva e terminamos com um íon que tem uma carga líquida negativa .

Em algum lugar entre esses extremos, temos que encontrar uma situação em que a grande maioria dos aminoácidos esteja presente como o zwitterion sem carga elétrica líquida. Este ponto é chamado de ponto isoelétrico (pI) do aminoácido.

Para aminoácidos simples, em que o R grupo não contém nenhum grupo titulável, o ponto isoelétrico pode ser calculado pela média do pKuma valores para os grupos a-ácido carboxílico e a-amino. Glicina, por exemplo, tem um peu de cerca de 6.

Em pH 6, mais de 99,98% das moléculas de glicina nesta solução estão presentes como o H neutro3N + CH2CO2H zwitterion.

Ao calcular o peu de um aminoácido que tem um grupo titulável no R cadeia lateral, é útil começar escrevendo a estrutura do aminoácido em pH fisiológico (pH 7). A lisina, por exemplo, pode ser representada pelo diagrama a seguir.

Em pH fisiológico, a lisina tem uma carga líquida positiva. Assim, temos que aumentar o pH da solução para remover a carga positiva a fim de atingir o ponto isoelétrico. O peu para a lisina é simplesmente a média do pKumados dois -NH3 + grupos.

Neste pH, todos os grupos de ácido carboxílico estão presentes como -CO2 - íons e a população total do -NH3 + grupos é igual a um. Assim, a carga líquida da molécula neste pH é zero.

Se aplicarmos a mesma técnica ao pKuma dados para o ácido glutâmico, fornecidos acima, obtemos um peu de cerca de 3,1. Os três aminoácidos nesta seção, portanto, têm p muito diferenteseu valores.

Assim, não é surpreendente que uma técnica comum para separar aminoácidos (ou as proteínas que eles formam) envolva colocar uma mistura no centro de um gel e, em seguida, aplicar uma forte voltagem neste gel. Esta técnica, que é conhecida como eletroforese em gel, baseia-se no fato de que os aminoácidos ou proteínas que carregam uma carga positiva líquida no pH em que a separação é feita se moverão em direção ao eletrodo negativo, enquanto aqueles com uma carga negativa líquida se moverão em direção ao eletrodo positivo.


Terminologias importantes relacionadas com aminoácidos:

Os aminoácidos são precursores de proteínas, neurotransmissores intermediários metabólicos importantes e precursores de compostos contendo nitrogênio, glicose, corpos cetônicos, etc.

Os aminoácidos são compostos orgânicos compostos por grupos funcionais amino (NH2) e ácidos (COO-).

Os aminoácidos têm grupos amino e ácido carboxílico ligados ao átomo de carbono alfa têm particular importância. Existem cerca de 500 aminoácidos de ocorrência natural presentes na natureza, dos quais 20 são aminoácidos padrão comumente encontrados em organismos vivos.

Esses 20 aminoácidos padrão se combinam em uma cadeia peptídica para formar os blocos de construção das proteínas. Todos os 20 aminoácidos padrão mostram variação na cadeia R ligada ao carbono alfa.

Esterioisomeria:

O isômero L é a forma mais comum de aminoácido alfa encontrada naturalmente. Exceto que o carbono alfa glicina presente em todos os aminoácidos padrão, é o átomo de carbono quiral (ligado a 4 grupos funcionais diferentes). Portanto, todos os aminoácidos alfa podem existir em dois enantiômeros 'L' aminoácido ou 'D' aminoácido, que nada mais são do que imagens espelhadas um do outro.

L-aminoácidos é a forma mais comum de aminoácidos padrão encontrados naturalmente e em proteínas durante a tradução no ribossomo. Enquanto D-aminoácidos fundam algumas proteínas produzidas por modificações pós-translacionais após a tradução com a ajuda do retículo endoplasmático.

A forma 'D' de aminoácidos não é tão comum, mas encontrada nas paredes celulares de peptidoglicanos de bactérias. Também é encontrado em outros compostos como tirocidina e valinomicina.


Interação de aspartato transcarbamilase com 5-bromocitidina 5'-tri-, di- e monofosfatos

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Observação: Em vez de um resumo, esta é a primeira página do artigo.


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